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proteinkinase PK-PKBA-A010说明书

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proteinkinase PK-PKBA-A010说明书

蛋白激酶B或Akt（PKB / Akt）

蛋白激酶B或Akt（PKB / Akt）是一种丝氨酸/苏氨酸激酶，在哺乳动物中包含三个高度同源的成员，称为PKB alpha（Akt1），PKB beta（Akt2）和PKB gamma（Akt3）。PKB / Akt是一种生长因子调节的蛋白激酶，其中包含pleckstrin同源性（PH）域。磷酸肌醇3-OH激酶产物与pleckstrin同源结构域的结合导致PKB / Akt易位至质膜，在该处，PKB / Akt通过上游激酶（包括磷酸肌苷依赖性激酶1（PDK1））的磷酸化被激活。这种酶的关键作用可以在细胞过程中发现，例如葡萄糖代谢，细胞增殖，凋亡，转录和细胞迁移。

 

 

重组人Akt1 / PKB alpha（aa1-480），活性蛋白激酶，10 µg

重组人蛋白激酶Akt1 / PKB alpha（aa1-480），活性酶

备用名称：Akt 1，PKB，PRKBA，蛋白激酶B alpha，RAC-alpha

订货号： PK-PKBA-A010

背景：蛋白激酶B或Akt（PKB / Akt）是一种丝氨酸/苏氨酸激酶，在哺乳动物中包含三个高度同源的成员，分别称为PKB alpha（Akt1），PKB beta（Akt2）和PKB gamma（Akt3）。PKB / Akt是一种生长因子调节的蛋白激酶，其中包含pleckstrin同源性（PH）域。磷酸肌醇3-OH激酶产物与pleckstrin同源结构域的结合导致PKB / Akt易位至质膜，在该处，PKB / Akt通过上游激酶（包括磷酸肌苷依赖性激酶1（PDK1））的磷酸化被激活。这种酶的关键作用可以在细胞过程中发现，例如葡萄糖代谢，细胞增殖，凋亡，转录和细胞迁移。人的Sf9细胞中表达的重组和活性酶PKBα。

理论分子量：81.2 kDa（融合蛋白）
表达系统：Sf9细胞
纯化：使用谷胱甘肽琼脂糖进行一步亲和纯化
存储缓冲液：50 mM HEPES pH 7.5、100 mM NaCl，5 mM DTT，15 mM还原型谷胱甘肽，20％甘油
蛋白浓度：0.22 mg / ml（使用BSA作为标准蛋白质的Bradford方法）
测定Km值和比活性的方法：滤膜结合测定MSFC膜
比活性：55.000 pmol / mg x分钟

Entrez基因ID：207  
UniProtKB：P31749

订购信息：用干冰运输

BIAFFIN –服务：

使用BIAFFIN的PKB / Akt-SPR结合测定法对小分子激酶抑制剂进行全面的动力学表征。 

图：使用表面等离振子共振的激酶抑制剂MK-2206与PKBα/ Akt1结合的实时动力学分析。

 

产品特定的文献参考：

  • Downward J（1998），“蛋白激酶B / Akt激活的机理和后果”，Curr Opin Cell Biol。10（2）：262-7

  • 巴西DP，Hemmings BA（2001年），“蛋白激酶B信号传导的十年：难以遵循的Akt”，Trends Biochem Sci。26（11）：657-64

  • Nicholson KM，Anderson NG（2002）“人恶性肿瘤中的蛋白激酶B / Akt信号传导途径” Cell Signal。14（5）：381-95

 

 

 

活性蛋白激酶PK-PKBA-A010说明书

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激酶

 

 

 

 

 

激酶

重组蛋白，脂质和核苷酸激酶

激酶 – 用于激酶研究和蛋白质磷酸化的重组和催化活性和非活性激酶。

请注意：产品在干冰上运输。

激酶是严格调节的关键酶，其通过将磷酸基团连接至受体而改变基质的性质，所述受体可以是小分子，脂质或蛋白质底物（至Ser，Thr或Tyr残基）。激酶参与信号转导途径并参与碳水化合物，脂质，核苷酸，氨基酸残基，维生素和辅因子的代谢。

蛋白激酶功能在从大肠杆菌到人类的进化上是保守的，并且在多种细胞过程中起作用，包括分裂，增殖，凋亡和分化。

Recombinant human Akt1 / PKB alpha (aa1-480), active protein kinase, 10 µg

订货号： PK-PKBA-A010

重组人Akt1 /PKBα（aa1-480），活性蛋白激酶，10μg

重组人蛋白激酶Akt1 /PKBα（aa1-480），活性酶

替代名称：Akt 1，PKB，PRKBA，蛋白激酶Bα，RAC-α

背景：蛋白激酶B或Akt（PKB / Akt）是丝氨酸/苏氨酸激酶，其在哺乳动物中包含三个高度同源的成员，称为PKBα（Akt1），PKBβ（Akt2）和PKBγ（Akt3）。PKB / Akt是生长因子调节的蛋白激酶，其含有pleckstrin同源性（PH）结构域。磷酸肌醇3-OH激酶产物与pleckstrin同源结构域的结合导致PKB / Akt易位至质膜，其中它通过上游激酶（包括磷酸肌苷依赖性激酶1（PDK1））的磷酸化而被激活。这种酶的关键作用可以在细胞过程中发现，例如葡萄糖代谢，细胞增殖，细胞凋亡，转录和细胞迁移。人的在Sf9细胞中表达的重组和活性酶PKBα。

理论MW：81.2kDa（融合蛋白）
表达系统：Sf9细胞
纯化：使用谷胱甘肽琼脂糖的一步亲和纯化
储存缓冲液：50mM HEPES pH 7.5,100mM NaCl，5mM DTT，15mM还原型谷胱甘肽，20％甘油
蛋白质浓度：0.22 mg / ml（使用BSA作为标准蛋白的Bradford方法）
测定Km值和比活性的方法：滤膜结合测定MSFC膜
比活度：55.000 pmol / mg x min

Entrez Gene ID：207  
UniProtKB：P31749

订购信息：在干冰上运输

BIAFFIN – 服务：

使用BIAFFIN的PKB / Akt-SPR结合分析对您的小分子激酶抑制剂进行全面的动力学表征。 

 

图：使用表面等离振子共振对激酶抑制剂MK-2206与PKBα/ Akt1结合的实时动力学分析。

产品特定参考文献：

  •  

Downward J（1998）“激活蛋白激酶B / Akt的机制和后果”Curr Opin Cell Biol。10（2）：262-7

  •  
  •  

巴西DP，Hemmings BA（2001）“十年蛋白激酶B信号传导：一个难以遵循的Akt”趋势Biochem Sci。26（11）：657-64

  •  
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Nicholson KM，Anderson NG（2002）“人类恶性肿瘤中的蛋白激酶B / Akt信号通路”Cell Signal。14（5）：381-95

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  • 蛋白激酶
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重组蛋白激酶

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蛋白激酶 – 重组，催化活性和非活性蛋白激酶，适用于激酶研究和生化分析中蛋白磷酸化的用途。

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蛋白激酶 – 蛋白激酶

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请注意：这些蛋白质是在干冰上运输的

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核苷激酶

重组表达或纯化的核苷激酶

负责核苷磷酸化的重组或纯化的催化活性激酶。

请注意：这些产品是在干冰上运输的。

 

脂质激酶

重组脂质激酶

能够磷酸化磷酸肌醇的肌醇环的重组表达的和催化活性的脂质激酶。

请注意：这些产品是在干冰上运输的。

 

生物素化的激酶

重组生物素化蛋白激酶

人重组和化学生物素化蛋白激酶适用于使用SPR和蛋白质印迹分析的激酶分子相互作用分析。

请注意：这些产品将在干冰上运输。

 

重组牛cGMP依赖性蛋白激酶（PKG）I型α，10μg

重组牛cGMP依赖性蛋白激酶（PKG），I型α，活性酶

替代名称：重组，人，蛋白激酶，PKG，PRKG1B，PRKGR1A，PRKGR1B

窗体顶端

订货号： PK-PKGIA-A010

窗体底端

 

背景：PKG激酶是AGC激酶家族的成员。不同的同种型，PKG I型和II型，作为一氧化氮（NO）和第二信使环状3'，5'-鸟苷一磷酸（cGMP）的关键介质。。在它们的N末端，卷曲的线圈促进平行的同型二聚体构型，接着是自身抑制结构域（AI）和两个串联环核苷酸（cNT）结合位点，其协同调节C-末端催化活性。PKG-1的N末端由两个可选剪接的外显子编码，其PKG-1α和PKG-1β同种型。在两个位点将cGMP与调节结构域结合后，蛋白激酶的活化得到促进，PKG能够在参与调节血小板活化和粘附，平滑肌收缩，心脏功能，基因的许多细胞蛋白上磷酸化丝氨酸和苏氨酸。 NO信号通路的表达和反馈。

蛋白激酶G（PKG），cGMP依赖性，I型α同种型，牛。

表达系统：杆状病毒感染的Sf9细胞
储存缓冲液：50mM磷酸盐，pH 6.8,2mM苯甲脒，1mM EDTA，50％甘油和100mMβ-巯基乙醇
蛋白质浓度：0.72mg / ml（使用BSA作为标准蛋白质的Bradford方法）
特异性活性：1U / mg（一个单位定义为蛋白激酶G的量，需要在25℃下使用450nM cGMP在1分钟内将1pmol磷酸盐掺入底物肽kemptide（LRRASLG）。）
基础活性：0.4 U / mg（一个单位定义为蛋白激酶G的量，是在25℃下使用0nM cGMP在1分钟内将1pmol磷酸盐掺入底物肽kemptide（LRRASLG）所需的量。）

Entrez Gene ID：282004 
UniProtKB：P00516

订购信息：在干冰上运输

产品特定文献：

Brent W. Osborne，Jian Wu，Caitlin J. McFarland，Christian K. Nickl，Banumathi Sankaran，Darren E. Casteel，Virgil L. Woods，Jr.，Alexandr P. Kornev，Susan S. Taylor，Wolfgang R. Dostmann（2011 “cGMP依赖性蛋白激酶的晶体结构揭示了新的链间通信位点”结构。19（9）：1317-1327

Fiscus（2002）“参与环GMP和蛋白激酶G参与神经细胞凋亡和存活的调节。”神经信号。11（4）：175-90。

Moon TM1，Osborne BW，Dostmann WR。（2013）“开关螺旋：用于cGMP依赖性蛋白激酶中的质子间通信的假定组合中继。”Biochim Biophys Acta.1834（7）：1346-51。

Wall ME，Francis SH，Corbin JD，Grimes K，Richie-Jannetta R，Kotera J，Macdonald BA，Gibson RR，Trewhella J.（2003）“与cGMP结合和激活cGMP依赖性蛋白激酶相关的机制。”Proc Natl Acad Sci US A. 2003年3月4日; 100（5）：2380-5。

产品引用：

KötterS1，Gout L，Von Frieling-Salewsky M，MüllerAE，Helling S，Marcus K，Dos Remedios C，Linke WA，KrügerM。（2013）“肌动蛋白结构域磷酸化的微分变化增加了失败的人类心脏中的肌丝僵硬度。” Cardiovasc Res。99（4）：648-56。

 

 

 

 

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