haemtech蛋白质S

蛋白质S
的结构域表示蛋白质S的结构域结构，其中：GLA =含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，TSR =凝血酶敏感区域，？=未知功能区域，取代维生素K依赖性丝氨酸蛋白酶中发现的催化三联体。

HCPS-0090

蛋白质S是单链维生素K依赖性蛋白质，被认为在凝血和补体级联中起作用（1,2）。在血浆中循环的蛋白质S的大约60％与C4b结合蛋白（C4BP）复合。已经表明，g-羧基谷氨酸（gla）依赖性蛋白S与带负电荷的磷脂的结合可以起作用以在损伤后将C4BP浓缩在细胞表面。

在凝血系统中，蛋白质S起抗凝血辅因子蛋白的作用。在Ca2 +和磷脂囊泡（Kd = 6×10-9M）（3）存在下，活化蛋白C（APC）与蛋白S形成1：1的化学计量复合物。在蛋白质S的存在下，在血浆和未刺激的血小板表面观察到因子Va的速率和APC的因子VIIIa失活的适度增加（3-10倍）。与C4BP结合的蛋白S不具有APC辅因子活性。近，已经描述了增强蛋白S活性的另外的结合蛋白（4）。已经提出凝血酶对蛋白S的蛋白水解失活作为该系统中的调节机制。通过凝血酶的单次切割通过去除含有gla结构域的NH 2末端肽（Mr = 8000）来消除蛋白S辅因子活性。

蛋白质S的结构域结构类似于其他维生素K依赖性凝血因子的结构域结构，除了蛋白质S不具有催化三联体。蛋白S是单链蛋白，在NH2末端结构域中含有10个gla残基，在4个表皮生长因子（EGF）结构域中含有10个gla残基。

如Jenny等所述，通过常规方法（9）和免疫亲和层析的组合从新鲜冷冻血浆中分离人蛋白S. （5）。纯化的蛋白质S以50％（体积/体积）甘油/ H 2 O供应，应储存在-20℃。通过SDS-PAGE分析确定纯度。

参考：

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• Dahlback，B.，Biochem。J.，209,837（1983）。
• Discipio，RG等，Biochemistry，18,899（1979）。
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