上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货说明书
Fibrinogen and Fragments
纤维蛋白原和碎片
纤维蛋白原
的域结构显示了Aα，Bβ和γ链的三角结构，释放FPA和FPB的IIa裂解位点（IIa）以及产生D片段和E片段的纤溶酶裂解位点（Pm）。
上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货
- HCI-0150R 人体研究级纤维蛋白原
尺寸 2毫克 公式 10 mM NaCit，10 mM NaPO 4，pH 7.3 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 不适用 保质期（正确存放） 12个月 - HCI-0150D 人类纤维蛋白原片段D
尺寸 200微克 公式 由0.9％NaCl，3％甘氨酸（w / v）冻干 存储 4°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 不适用 保质期（正确存放） 12个月 - HCI-0150E 人纤维蛋白原片段E
尺寸 100微克 公式 由0.9％NaCl，3％甘氨酸（w / v）冻干 存储 4°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 不适用 保质期（正确存放） 12个月 - MCI-5150 小鼠纤维蛋白原
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尺寸 1毫克 公式 10 mM NaCit，10 mM NaPO 4，pH 7.3 存储 -70°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 不适用 保质期（正确存放） 12个月
凝血酶（IIa）催化的可溶性纤维蛋白原（Fbg）裂解形成纤维蛋白（Fbn）是凝血级联反应中的终蛋白水解事件。这些可溶性Fbn单体自发聚合形成不溶性Fbn网络，该网络通过因子XIIIa催化的α和γ链的lys和glu残基交联而稳定。Fbn网络是止血栓的主要蛋白质成分。
血浆纤维蛋白原是肝脏中合成的大糖蛋白（Mr = 340,000），浓度为2.6 mg / ml。它是由三对二硫键连接的不同多肽链（Aα，Bβ和γ）组成的二硫键连接的二聚体。Aα链的显着特征是N端肽（纤维蛋白肽A（FPA，1-16）），XIIIa因子交联位点和2个磷酸化位点。合成时，Fbg被*磷酸化，但仅以20-30％的磷酸化水平循环。Bβ链包含纤维蛋白肽B（FPB，1-14），3个N-连接的碳水化合物部分（Mr = 2500）之一和N-末端焦谷氨酸。γ链包含另一个N-连接的糖基化位点和XIIIa因子交联位点。2个伸长的亚基（（AαBβγ）2）以反平行的方式排列，形成6条链的三点状排列。节点由3条平行链之间的二硫环形成。中心节点（n-二硫键结，E结构域）由通过11个二硫键连接在一起的所有6条链的N-末端形成。该区域包含2个IIa敏感位点。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I，从而暴露Aα链上的聚合位点（17-20）。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后，FPB（R14-G15）从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点，并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I，从而暴露Aα链上的聚合位点（17-20）。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后，FPB（R14-G15）从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点，并促进Fbn网络的横向生长。通过在R16-G17处裂解释放的FPA产生Fbn I，从而暴露Aα链上的聚合位点（17-20）。这些区域与Fbn的D结构域上的互补区域结合形成原纤维。随后，FPB（R14-G15）从Bβ链的IIa裂解暴露出额外的聚合位点，并促进Fbn网络的横向生长。
中心节点（E域）和C端节点（D域）之间的2个域中的每个域均由彼此缠绕的Aα，Bβ和γ链的平行α螺旋区域组成，形成“线圈”极性残基朝外，非极性残基形成疏水核。在该区域中，所有3条链均具有蛋白酶（纤溶酶）敏感位点。另一个主要的纤溶酶主要敏感位点是来自C端节点的α链的亲水性扰动。在这些位点上受控的纤溶酶降解将Fbg转化为片段D和片段E。通过盐分馏，凝胶过滤和离子交换色谱分离各个片段。将片段冻干以供储存在4℃下。高度纯化的研究级纤维蛋白原（> 95％可凝块）是通过常规技术和亲和力技术的组合制备的。它以柠檬酸磷酸盐的冷冻溶液形式提供，可在-80°C下储存。
上海金畔生物haemtech HCI-0150R现货
| 凝胶 | Novex 4-12％Bis-Tris |
|---|---|
| 加载 | 每泳道1 µg；纯化的人纤维蛋白原 |
| 缓冲 | 拖把 |
| 标准 | 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa） |
| 本土化 | 血浆，血小板 | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 血浆浓度 | 2.6毫克/毫升 | |||||
| 行动方式 | 前体分子被凝血酶切割形成纤维蛋白凝块。 | |||||
| 分子量 | 340,000 | |||||
| 消光系数 |
|
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| 等电点 | 5.1-6.3 | |||||
| 结构体 | 3对不相同的链Aα（Mr = 66,800），Bβ（Mr = 52,000）和γ（Mr = 46,500）的二聚体，带有2个末端D结构域和一个中央E结构域的细长三叉形分子。XIIIa因子交联位点在Aα链的E328，E366，K508，K584处；在Bβ链中的E398和K406处。 | |||||
| 碳水化合物百分比 | 3％ | |||||
| 翻译后修饰 | Aα链：2个磷酸化丝氨酸，S3，S346Bβ 链：N364糖基化位点Mr = 2500，N末端焦谷氨酸 γ链：糖基化N52 |
- Hantgan，RR等人，《止血和血栓形成》，第二版，第269-289页，Bloom，AL，福布斯，CD，Thomas，DP和Tuddenham，EGD，eds，丘吉尔·利文斯通（Churchill Livingstone），1991。
- Doolittle，《止血和血栓形成》中的RF，第3版，491-513，美国布卢姆，福布斯，CD，Thomas，DP和Tuddenham，EGD，eds，丘吉尔·利文斯通，1994年。
- Shaefer，JA和Higgins，DL，CRC Crit.Rev.Clin.Lab.Sci。，26，1-41（1988）。
- Hoeprich，PD和Doolittle，RF，Biochemistry，22，2049（1983）。
- Doolittle，RF等，J.Mol.Biol。，120，311-325（1978）。
- Marder，VJ，等人，J.Biol.Bhem。，244，2111-2119（1969）。
- Budzynski，AZ，等人，J.Biol.Chem。，249，2294-2302（1974）。
- Furchi，M.和Beck，EA，Biochim.Biophys。Acta，310，205-216（1973）。
- Furlan，M。，《人蛋白质数据》，纤维蛋白原，Haeberli，A。，编辑，VCH Publishers，NY（1995）。